Біохімія м‘язів і м‘язевого скорочення

Тварини та люди мають два основних типи м‘язів: поперечносмугасті та гладень-кі. Перші кріпляться до кісток, тому називаються скелетними; гладенькі м‘язи утворюють тканини кровоносних судин, кишечника, пронизують внутрішні органи та шкіру.

М‘яз – складний молекулярний двигун що перетворює хімічну енергію безпо-середньо в механічну роботу. ККД процесу – 30–50 %.

Структурною одиницею м‘язу є м‘язеве волокно (один м‘яз містить до 2000 м‘я-зевих волокон).

М‘язеві волокна по мікробудові та механізмам енергетичного забезпечення поділяються на три типи: білі що швидко скорочуються (FT), проміжні (FR), червоні що скорочуються повільно (ST).

Різний кількісний вміст м‘язевих волокон обумовлює відмінність поперечно-смугастих і гладеньких м‘язів.

М‘язеве волокно– неклітинне утворення довжиною 0.1–3 см, товщиною 0.01–0.2 мм що обмежене сарколемою. На поверхні сарколеми закінчуються нервові волокна та кровоносні капіляри.

Сарколема–двохшарова ліпопротеїдна мембрана товщиною 10 нм, що обпле-тена коллагеновими волокнами (пружні білкові волокна). Володіє вибірковою проникністю до іонів К+, Na+, органічних аніонів та високомолекулярних сполук (білків, вищих жирних кислот, полісахаридів).

Активний перенос катіонів калію та органічних аніонів в середину сим-пласту, накопичення значної кількості катіонів натрію на зовнішньому боці мем-брани приводить до виникнення протилежних зарядів на її поверхні :

негативний заряд

білковий шар

ліпідний шар

позитивний заряд

Різниця зарядів (мембранний потенціал) 90–100 мВ є необхідною умовою виник-нення і проведення збудження нервового волокна.

Саркоплазматичний ретикулум (SR) – транспортна комунікація що являє собою систему повздовжніх та поперечних трубочок, мембран, пухирців що роз-діляють саркоплазму на окремі відділи в яких проходять різні біохімічні про-цеси. SR з‘єднує саркоплазму та міофібрили із міжклітинниками, забезпечуючи обмін речовинами та передачу збудження.

Мітохондрії (М) – енергетичні станції що розміщені між міофібрилами. Кіль-кість мітохондрій залежить від ступеню тренованості м‘яза.

Міофібрили (м‘язеві нитки) – скорочувальні елементи м‘яза що мають довжину відповідну довжині м‘язевого волокна, товщину 1-2 мкм. У тренованих м‘язах міофібрили розміщені впорядковано у пучки, у нетренованих –розсіяно.

Поперечна смугастість м‘яза обумовлюється поперечнопосмугованими міофіб-рилами. Останнє залежить від нерівномірного розподілу білкової маси прото-фібрил по довжині міофібрил. Міофібрили складаються з темних та світлих ді-лянок (дисків).

Анізотропні диски А (темні) містять вдвічі більше білкової речовини ніж ізо-тропні І (світлі), які складаються з тонких протофібрил (d=4–6 nm, l=1000 nm) Тонкі протофібрили диску І своїми кінцями входять в проміжки між товстими протофібрилами дисків А. Товсті протофібрили характеризуються слідуючими параметрами діаметру та довжини: d=11–14nm, l=1500nm.

У момент м‘язевого скорочення довжина диску А залишається незмінною (бо залишається постійною довжина товстих протофібрил), а довжина диску І змен-шується за рахунок входження тонких протофібрил у проміжки між товстими.

Хімічний склад м‘язевого волокна.

Вода (70–80 %)– середовище внутріклітинних органоїдів, забезпечує протікання біохімічних процесів.

білки ядер (нуклеопротеїди)–зберігають і передають спадкову інформацію;

білки сарколеми (ліпопротеїди)– вибіркова проникність, пружність м‘язу;

білки мітохондрій (ліпопротеїди, ферменти циклу Кребса, дихальний ланцюг)–процеси окислювального фосфорилювання;

білки саркоплазми водорозчинні (міоглобін, міоальбумін–зв‘язують кисе-нь),
солерозчинні (глобуліни – джерело синтезу скоротливих білків);

білки міофібрил (міозин, актин, тропоміозин, тропонін, актиніни) здійсню-ють скоротливу функцію.

Азотисті органічні сполуки (1–2 %) –АТФ (0.25–0.4 %), КрФ (0.4–1%)– енерге-тичні джерела м‘язевого скорочення; дипептид карнозин – ферментативний пе-ренос фосфатних залишків; дипептид карнітин – перенос вищих жирних кислот; фосфатиди (1.5 %)– забезпечують процеси тканинного дихання; сечовина і аміак – продукти розпаду амінокислот при м‘язевій діяльності, значні кількості котрих, гальмують функціональну активність м‘язу.

Безазотисті органічні сполуки (0.2–3 %) – глікоген та продукти його обміну, жи-ри, холестерин, кетонові тіла – енергетичні запаси. При тренуваннях кількість внутріклітинного глікогену збільшується.

Мінеральні солі (1–1.5 %)– калію, натрію, кальцію, магнію, хлору, дигідрофос-фатів виступають регуляторами біохімічних процесів.

Властивості та структурна організація скорочувальних білків.

Міозин – основний скоротливий білок що специфічно взаємодіє з іонами каль-цію і магнію.

В присутності іонів кальцію проявляє АТФ-азну активність (ферментативно роз-щеплює АТФ) згідно схеми:


АТФ + Н2О АДФ + Н3PO4 + Q (40КдЖ/моль)

Іони магнію зв‘язують АТФ і міозин у неактивний комплекс в якому не відбува-ється гідролітичний розклад молекул АТФ з виділенням енергії.

Міозин – (М=470000), довжина – 160 нм, діаметр – близько 2 нм, складається з двох поліпептидних -спіральних ланцюгів по 1800 амінокислотних залишки кожний. При дії протеолітичних ферментів розпадається на дві частини – голов-ку і хвіст.

Головка (довжина 4 нм) – неспіралізовані ділянки що утворюють глобулярні структури з двома типами сульфгідрильних груп: SH1 – проявляє АТФ-азну активність і утворює зв‘язки з актином; SH2 – пригнічує АТФ-азну активність.

Хвіст – два спіральнозакручені поліпептидні ланцюги що мають великий електростатичний заряд. З хвостів 18 молекул міозину складається товста прото-фібрила диску А (структура багатожильного кабеля).

Актин – скоротливий білок, поліпептидні ланцюги якого укладені у щільну ком-пактну структуру–глобулу. Існує у трьох формах : мономерній (глобулярна)–М=40000, димерній (глобулярна)–М=80000, полімерній (фібрилярній)– М= 12000000 включає 300 молекул мономеру. Актин складає основу тонких прото-фібрил І дисків, одночасно являючись активними центрами утворення містків з міозином.

Перехід мономерного актину в полімерний відбувається при затраті енергії АТФ у присутності іонів калію і магнію.

Тропоміозин (М=130000)–фібрилярний білок що складається з двох поліпеп-тидних ланцюгів утворюючи комплекс з тропоніном.

Тропонін (М= 86000)–сполучається в стані спокою з актином блокуючи його активні центри. Блокада знімається надходженням вільних іонів кальцію.

Біохімічні процеси що відбуваються у м‘язі при його скороченні.

Власне м‘язеве скорочення являє собою взаємодію міозинових головок з актив-ними центрами актину у вигляді спайок (Б), при якому актинові нитки тонких протофібрил здійснюють осьове переміщення відносно товстих міозинових протофібрилю. Утворення містків пояснюють зміною просторової структури міозинових головок, внаслідок чого в них розвивається напруга (Б). Повернення в нормаль-ний стан можливе за умови її скорочення що приводить до осьового переміщен-ня актинових волокон тонких протофібрил (В) у проміжок між товстими прото-фібрилами.

**Для повного переміщення актинової нитки в момент скорочення, необхідно утворення близько 300 містків в кожному активному центрі.

У спокійному м‘язі скорочення не відбувається за слідуючих причин:

1. Іони Са2+ що звязані специфічним білком саркоплазматичного ретикулуму не викликають розпаду неактивного комплексу МІОЗИН–Мg2+–АТФ.

2. Не знімають негативного заряду молекул актину і міозину що взаємовідштов-хуються.

3. Не розблоковують активні центри актину що заблоковані комплексом тропо-міозину з тропоніном.

З надходженням нервового імпульсу, в області нервових закінчень виділяється ацетилхолін, полярна молекула якого деполяризує мембрани сарколеми і сарко-плазматичного ретикулуму, що приводить до звільнення іонів Са2+.

Звільнений іонів кальцію:

1. Зв‘язуючись з тропоніном звільняє активні центри актину.

2. Знімає електростатичні заряди міозину і актину що робить можливим здій-снення осьового переміщення протофібрил.

3. Активізує розщеплення фермент-субстратного комплексу МІОЗИН–Мg2+АТФ, енергія якого іде на скорочення спайки.

Зникнення ацетилхоліну (дія холінестерази), ненадходження нового нервового імпульсу приводить до відновлення негативного заряду на поверхні сарколеми та саркоплазматичного ретикулуму, що приводить до зв‘язування іонів кальцію специфічними білками. Внаслідок цього відбуваються слідуючі процеси:

Тропонін що звільнився, блокує активні центри актину, відновлює негативні за-ряди на протофібрилах (робить не можливим їх взаємний рух, та блокує розпад фермент–субстратного комплексу МІОЗИН–Мg2+–АТФ).